Este trabalho estudou as propriedades de colágeno aniônico sobre superfícies de dacron em função do pH e carga. A análise térmica mostrou em todos os casos, que a estrutura da tripla hélice da proteína foi mantida, apresentando valores para a temperaturas de desnaturação próximas de 50 C°. Enquanto a pH 7,4 e 3,5 o colágeno nativo mostrou estruturas microfibrilar e amorfa, respectivamente, o colágeno aniônico apresentou apenas a estrutura amorfa, nos dois valores de pH. A ordem decrescente de hidrofilidade determinada foi a seguinte: colágeno nativo (pH 7.4) >> nativo (pH 3.5) > aniônico (pH 7.4) > aniônico (pH 3.5) >> dacron. Os resultados mostram que a hidrólise controlada de carboxiamidas internas da proteína originam biomateriais de colágeno com hidrofilidade e intensidade da organização macromolecular variável que, alem de outras aplicações, pode ser de extremo interesse para uso em dispositivos para a área cardiovascular.

This work studied the properties of anionic collagen coatings on dacron as a function of pH. Thermal analysis showed that in all the materials studied, transitions were close 50 C°, an indication of the integrity of the protein triple helix structure was maintained. While at pH 7.4 and 3.5 the native collagen showed the expected microfibrillar and the "swollen" amorphous structures respectivelly,the anionic collagen coatings of fully hydrolyzed internal carboxyamides were characterized by an amorphous structure in both pH values. The determined order of decreasing wettability was the following: native (pH 7.4) >> native (pH 3.5) > anionic collagen (pH 7.4) > anionic collagen (pH 3.5) >> dacron. The results show that the controlled hydrolysis of internal carboxyamides of the protein gives rise to collagen biomaterials with variable wettability and microfibrillar content that, besides other applications, its use for the coating of cardiovascular devices may be of extreme interest.